抗体是机体免疫细胞被抗原激活后，B细胞分化成熟为浆细胞后所合成、分泌的一类能与相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。抗体是生物学功能上的概念，而免疫球蛋白是化学结构上的概念。所有抗体的化学基础都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗体活性。
免疫球蛋白可分为抗体和膜免疫球蛋白。抗体主要存在于血清中，也可见于其他体液和外分泌液，其主要功能是特异性地结合抗原。膜免疫球蛋白是B细胞膜上的抗原受体，能特异性识别抗原分子。在体内，抗体和抗原结合后可直接发挥效应，如抗毒素可中和外毒素，病毒的中和抗体可阻止病毒感染靶细胞，分泌型IgA可抑制细菌黏附宿主细胞等。在体外，抗体与抗原结合后可出现凝集、沉淀等现象。免疫球蛋白能激活补体；结合细胞表面的Fc受体，（Fc即可结晶片段。用木瓜蛋白酶水解IgG分子，可得到两个Fab和一个Fc段。该片段能与效应分子和效应细胞相互作用，但不能与抗原结合。）从而表现出不同的生物学作用，如调理作用、抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用、介导Ⅰ型超敏反应；通过胎盘和黏膜，在人类，IgG是惟一能通过胎盘的Ig类型，母体的IgG通过胎盘转移给胎儿是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染具有重要意义。分泌型IgA可通过消化道和呼吸道黏膜，是机体黏膜局部免疫的主要因素。此外，抗体对免疫应答有正调节和负调节作用。
Ig分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L链）和二条相同的分子量较大的重链（H链）组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5种免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。VL和VH是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA结合抗原的亲合力要比血清型IgA高。五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。五聚体IgM理论上应为10个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5个结合点可结合。