胆碱酯酶(cholinesterase,ChE)是一组催化酰基胆碱水解的酶类(糖蛋白),底物特异性不强,根据对乙酰胆碱和丁酰胆碱水解专一性不同,可分为两类。[1] 有机磷、有机氯毒剂是这两类胆碱酯酶的强烈抑制剂。[4]

一类是乙酰胆碱酯酶(Acetylcholinesterase, AChE),又称真胆碱酯酶、红细胞胆碱酯酶、胆碱酯酶Ⅰ,主要分布于红细胞、交感神经节、骨骼肌运动终板、肺、脾和脑灰质中。细胞内定位于细胞膜及微粒体和线粒体上,主要生理功能是水解乙酰胆碱,[4] 终止神经信号传递,防止神经活动过度兴奋或抑制。[8] [11]

另一类是丁酰胆碱酯酶(Butylcholinesterase,BChE),又称假性胆碱酯酶、血清胆碱酯酶或胆碱酯酶Ⅱ,由肝脏合成,主要分布于肝、胰、心、脑白质及血浆中。与胆碱结构类似的新斯的明、毒扁豆碱、吗啡、枸橼酸盐和氟化物是BChE的竞争性抑制剂。[4]

AChE活性极高,1个酶分子可在1分钟内水解约105个分子的乙酰胆碱(Acetylcholine,ACh)。BChE主要水解其他胆碱酯类,如琥珀胆碱,而对ACh的特异性较低,对终止体内ACh的作用并不重要。[3] 胆碱酯酶

AChE蛋白分子表面活性中心有两个能与ACh结合的部位,即带负电荷的阴离子部位和酯解部位。前者含有一个谷氨酸残基,后者含有一个由丝氨酸羟基构成的酸性作用点和一个组氨酸咪唑环构成的碱性作用点,它们通过氢键结合,增强了丝氨酸羟基的亲核性,使之较易与ACh结合。[3]

AChE通过下列3个步骤水解ACh:①ACh分子中带正电荷的季铵阳离子头,以静电引力与AChE的阴离子部位相结合,同时ACh分子中的羰基碳与AChE酯解部位的丝氨酸羟基以共价键结合,形成ACh与AChE的复合物;②ACh的酯键断裂,乙酰基转移到AChE的丝氨酸羟基上,使丝氨酸乙酰化,生成乙酰化AChE,并释放出胆碱。③乙酰化AChE迅速水解,分离出乙酸,并使AChE游离,酶的活性恢复。[3] 胆碱酯酶水解乙酰胆碱过程示意图

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