1957年，美国科学家Margoshoes在研究金属生物学作用时，从动物器官中分离出镉的金属蛋白质。由于它是一种低分子量、高巯基含量，能大量结合重金属离子，因此称为金属硫蛋白（简称MT）。MT分子呈椭圆形，分两个结构域，分子量为6,000～7,000道尔顿，直径30～50Å，含有61个氨基酸，其中20个氨基酸为半胱氨酸，少数有21个，这样每一个MT分子就可以结合7～12个金属离子。人体、动物、植物以及微生物体内均含有MT，而且其理化特性基本一致，具有特殊的光吸收。MT构象较坚固，具有较强的耐热性。 金属硫蛋白
MT的用途
MT的重要生理功能表现在它是一种目前所知的最有效的自由基清除剂，其清除自由基（·OH）的能力约为SOD的几千倍，而清除氧自由基（·O）的能力约是谷胱甘肽（GSH）的25倍，而且具有很强的抗氧化活动。
由于MT具有特殊的化学结构，其中的金属具有动力学不稳定性，巯基具有亲核性倾向，使得MT易与某些亲电性物质，特别是与某些自由基相互作用。[2]
对于金属硫蛋白的研究，国内外主要集中在提取、检测以及应用上。由于在实际生产中，主要采用层析法，分离纯化后的金属硫蛋白中还含有其它的杂蛋白，因此本文作者正在进行金属硫蛋白的分子印迹聚合物的研究，使其更好地应用于金属硫蛋白的纯化。
MT构象较坚固，具有较强的耐热性，生物学性质稳定，同时抗酶解，而且蛋白质氨基酸排列有重复性，在氨基酸链断掉一部分后仍会有活性。[3] MT所有的半胱氨酸以还原状态出现。
一般来说，哺乳动物的MT分子量为6000～7000道尔顿，但去金属后即硫蛋白分子量为6000道尔顿左右，而真核微生物的MT分子量范围较大，为2000～10000道尔顿，如从粗糙脉孢菌中分离出来的MT分子量为2500道尔顿左右，酵母菌中分离得到的MT分子量为8000～10000道尔顿。高等植物的MT的分子量为10000～13800道尔顿。MT的等电点pI一般在4左右，如哺乳动物MT的等电点在3.9～4.6之间，已发现的水生生物MT的等电点在3.5～6.0之间。使各种金属硫蛋白中50%的金属离子发生解离的pH分别为Zn-MT 3.5～4.5，Cd-MT 2.5～3.5，Cu-MT pH﹤1.0，但对植物中的MT来说，相应的pH要偏高些。MT的存在形式及稳定性与它所结合金属的种类，是否结合了金属及环境的pH密切相关。同样，MT的光吸收特征除了与它的氨基酸组成有关外，也与它所结合的金属种类密切相关。 金属硫蛋白
MT的结构在生物进化中高度保守，有四种异构体，MT-Ⅰ和MT-Ⅱ在大多数哺乳动物的内脏器官中广泛存在，尤以肝、肾细胞为主，而且参加其功能调节。MT-Ⅲ分布主要限于中枢神经系统，主要分布于星性胶质细胞（集中于细胞体和突起中），其次为神经元细胞，也有报道称少量分布于生殖细胞、小肠、胃、肾和嗅觉皮质细胞中。MT-Ⅳ主要分布于皮肤、舌、消化道等器官的角质细胞和复层鳞状上皮细胞中。