球蛋白的基本结构
通过X射线晶体衍射结构分析发现，球蛋白的基本结构是由二硫键相连的4条对称的多肽链构成的单体。其中两条分子量较大的链，称为重链。两条分子量较小的链，称为轻链。[2] 球蛋白
1.重链与轻链
球蛋白的重链（heavy chain,H链）由450~550个氨基酸残基组成，分子量为55~75 kDa。根据Ig重链恒定区抗原性的差异，可将其分为5类，即IgG、IgM、IgA、IgD、lgE，其相应的重链分别称为γ、μ、α、δ及ε链。各类Ig可根据其铰链区氨基酸残基组成和二硫键数目、位置的不同，分为不同亚类。[2]
球蛋白的轻链（light chain,L链）通常含214个氨基酸残基，分子量约25 kDa。根据轻链抗原性的不同，分为κ、λ两型。各类Ig的轻链均有κ型和λ型（正常人血清Ig的κ：λ约为2:1）。同一型Ig中，可根据其轻链C区N端氨基酸序列差异，分为不同亚型。天然的Ig单体中，两条重链的类别相同，两条轻链的型别相同。[2]
2.可变区和恒定区
球蛋白的重链和轻链靠近氨基端（N端）的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区（variable re gion,V区），分别占重链和轻链的1/4（或1/5）和1/2。该区的H链和L链各有3个氨基酸组成和排列顺序。[2]
变化最为剧烈的部位，称为高变区（hypena riable region,HVR），分别为HVR1~HVR3，由于该区域是Ig与抗原表位互补结合的部位，故称互补决定区（complementarity determing region,CDR）。同一个体内不同的B细胞克隆合成的Ig在该区域有所不同，所以又称抗体的独特型。该区以外的V区，其氨基酸组成及排列顺序相对不易变化，称为骨架区（FR）。[2] 球蛋白
重链和轻链近羧基端（C端）的氨基酸序列相对恒定，称为恒定区（constant region,C区），分别占重链和轻链的3/4（或4/5）和1/2。不同种属、不同个体的Ig在该区域会有差异，表现在临床上注射异种或异体的Ig亦可引起过敏反应。[2]
3.铰链区
铰链区位于CH1~CH2之间，对蛋白酶敏感，易被水解。含丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，有利于两臂同时结合两个不同距离的抗原表位。[2]
球蛋白的其他成分
J链（joining chain）是一富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成，主要功能是在H链的羧基端将Ig单体连接成双体或多聚体，稳定多聚体结构及参与体内运转。[2]
分泌片（secretory piece, SP）为一含糖肽链，由黏膜上皮细胞合成和分泌，以非共价键形式结合于IgA二聚体上，使其成为分泌型IgA（SlgA）。SP的主要作用是保护SlgA抵抗外分泌液中蛋白酶的降解作用和介导多聚lgA向黏膜上皮外主动输送的作用。[2]