O2和CO2的都以两种形式存在于血液：物理溶解的和化学结合的。气体在溶液中溶解的量与分压和溶解度成正比，和温度成反比。温度38℃时，1个大气压（760mmHg,101.32kPa）的 O2和 CO2在100ml血液中溶解的量分别是2.36ml和48ml。按此计算，静脉血 PCO2和为6.12kPa(46mmHg)，则每100ml血液含溶解的CO2为（48×6.12）/101.08=2.9ml；动脉血PO2为13.3kPa(100mmHg),每100ml血液含溶解的O2为（2.36×13.3）/101.08=0.31ml。可是，血液中实际的O2和O2为CO2含量比这数字大得多（表5-4），以溶解形式存在的O2、CO2比例极少，显然单靠溶解形式来运输O2、CO2不能适应机体代谢的需要。例如，安静状态下人体耗O2量约为250ml/min，如只靠物理溶解的O2来提供，则需大大提高心输出量或提高肺泡内的PO2，这对机体极其不利，所幸在进化过程中形成了O2、CO2为极为有效地化学结合的运输形式，大大减轻了对心脏和呼吸器官的苛求。 氧离曲线
虽然溶解形式的O2、CO2很少，但也很重要。因为在肺或组织进行气体交换时，进入血液的O2、CO2都是先溶解，提高分压，再出现化学结合；O2、CO2从血液释放时，也是溶解的先逸出，分压下降，结合的再分离出现补充所失去的溶解的气体。溶解的和化学结合的两者之间处于动态平衡。
前序
血液中的O2以溶解的和结合的两种形式存在。溶解的量极少，仅占血液总O2含量的约1.5%，结合的占 98.5%左右。O2的结合形式是氧合血红蛋白（HbO2）。血红蛋白（hemoglobin,Hb）是红细胞内的色蛋白，它的分子结构特征使之成为极好的运O2工具。Hb还参与CO2的运输，所以在血液气体运输方面Hb占极为重要的地位。
Hb分子结构简介
每1Hb分子由1个珠蛋白和4个血红素（又称亚铁原卟啉）组成。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，中心为一铁原子。每个珠蛋白有4条多肽链，每条多肽链与1个血红素连接构成Hb的单体或亚单位。Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是2条α链和2条β链，为α2β2结构。胎儿Hb（HbF）是2条α链和2条γ链，为α2γ2结构。出生后不久HbF即为HbFA所取代。多肽链中氨基酸的排列顺序已经清楚。每条α链含141个氨基酸残基，每条β链含146个氨基酸残基。血红素的Fe2+均连接在多肽链的组氨基酸残基上，这个组氨酸残基若被其它氨基酸取代，或其邻近的氨基酸有所改变，都会影响Hb的功能。可见蛋白质结构和功能密切相关。