氨基酸固体通常为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂（Organic Solvent）。不同种类氨基酸在水中的溶解度差别很大，酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0.045g。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，极易溶于水，因潮解而难以制得结晶。不同氨基酸有酸、甜、苦、鲜等不同味感。其中谷氨酸单钠和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料[4] 。
外观：各种常见的氨基酸多为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异，如L–谷氨酸为四角柱形结晶，D–谷氨酸则为菱形片状结晶。
熔点：氨基酸结晶的熔点较高，一般在200～300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2。
溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。
味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、咸等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上讲，一般来说，D–型氨基酸其甜味强度高于相应的L–型氨基酸。
光吸收特性：20种常见氨基酸对可见光均无吸收能力。但其在远紫外区（小于220nm）有较小光吸收，在紫外区（220nm～300nm）只有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸三种氨基酸有光吸收能力，是因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙氨酸在259nm、酪氨酸在278nm、色氨酸在279nm有最大光吸收。因为蛋白质一般都含有这三种氨基酸，尤其是酪氨酸，因此可以利用280nm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量[5] 。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯–比尔定律（Lambert Beer's law）。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比[6] 。