蛋白质的选择性降解能有效地调节功能蛋白的周转，是生命过程进行精确时空调控的重要环节之一。泛肽依赖性蛋白降解途径(Ubiquitin-dependentproteolyticpathway)是目前已知的最重要的，有高度选择性的蛋白质降解途径。它通过调节功能蛋白质的周转(turnover)或降解不正常蛋白，实现对多种代谢过程的调节。在酵母和哺育动物细胞中，泛肽途径(简称Ub途径)介导多种细胞功能，如不正常蛋白的清除、DNA修复、细胞周期调控、信号转导、基因转录、孢子形成、胁迫响应等。在植物中，Ub途径功能的研究也取得了一定进展，如它参与光敏素A周转，细胞程序性死亡，异常蛋白的清除等过程的调节。
Ub系统组成复杂，据估计，拟南芥中Ub系统涉及到100种以上的基因(占基因组编码区的0.5%)。目前已鉴定了其中的45种(Vierstra,1996)。该系统由3部分组成：标记(tagged)分子Ub，蛋白泛肽化(Ubiquitination)标记酶系(Els,E2s,E3s)和Ub循环酶系(Ub-C末端水解酶)，及泛肽化蛋白降解酶系(26S蛋白酶复合体)。基本过程是：Ub通过泛肽化酶系(Els,E2s,E3s)被活化，传递并共价连接到靶蛋白分子上，形成Ub-靶蛋白复合物，该复合物被26S蛋白酶体所识别并被完全(或部分)降解成小片段肽或氨基酸同时释放Ub供循环利用(图1)。当然，Ub途径也可能存在非泛肽标记系统。某些非泛肽标记蛋白也能被26S蛋白酶体识别和降解，如动物中的鸟氨酸脱羧酶(ODC)是被抗体酶(antizyme)标记的，但被26S蛋白酶体识别和降解(Murakami等，1992)。靶蛋白的泛肽化修饰，除了提供降解信号外，可能还有其它功能，如泛肽化组蛋白H2A和H2B是稳定的，并不立即被降解(Brett等，1993)。
近些年来，通过各种生化手段(如亲和纯化)、电镜技术、分子遗传学方法(如突变体筛选、基因缺失、定点突变)、基因工程(如蛋白质融合技术、转基因)等，分离、纯化、鉴定了多种Ub酶系，并描述了它们的有关特征，筛选和鉴定了许多Ub途径相关基因，利用蛋白质融合技术探讨底物识别机制，培育了一批干扰体内Ub系统的转基因材料，建立体外反应体系等，为研究Ub系统的组成、生理功能及蛋白降解机制积累丰富的资料，同时为在生物技术上应用Ub途径开拓了新领域，提供了许多新思路。
泛肽(Ubiquitin,简称Ub或Ubq)最初由Goldstein等(1975)分离到，当时是作为一种能诱导β-淋巴细胞分化的蛋白，并发现它的抗体能广泛地和哺乳动物，酵母、芹菜等组织中的类似蛋白发生免疫反应。同年Schlesinger等(1975)发表了它的全序列(74个残基，C-末端是74Arg)，后来的测定结果与此有所出入(76个残基，C-端是74Arg-75Gly-76Gly)，这主要是由于纯化Ub的过程中，Ub的C-末端的两个Gly很容易被内源蛋白酶降解(Rechsteiner,1987)。 Ub广泛地存在于真核生物中。在一种古细菌(Thermoplasmaacidophilum)(Wolf等，1993)和一种真菌(Anabaenavariabilis)(Durner等，1995)中也发现Ub同源物。Ub是一个非常保守的由76个残基组成的小蛋白(MW8.6kD,pI6.7)(Vierstra等，1985)。迄今，被分析过的各种高等植物中的Ub氨基酸顺序完全一致。高等植物和一种藻类及酵母与动物中的Ub相比，分别只有1个、2个、3个残基之差别(Callis等，1989)。