S蛋白又称玻璃连结蛋白，是血清中的一种单链糖蛋白，分子量为83kDa。S蛋白可与C5b67复合物结合，阻止其插入细胞膜。S蛋白还可抑制C9聚合形成孔道，从而起到保护细胞免遭补体损害的作用。若C5b67或C5b678结合2～3个S蛋白，则易被溶解。
S蛋白主要由肝细胞合成，在组织内分布和纤维粘连蛋白有相当的重叠，但分子结构与纤维粘连蛋白完全不同。S蛋白有两种构型存在，一种为单链，分子量为75kD，另一种是双链，分子量分别为65kD和10kD。其生理功能有多种，如参与血栓形成、纤溶过程、补体系统的调节、炎症反应以及细胞功能的调节等。
S蛋白作为一种多功能黏附糖蛋白，主要通过与受体结合后参与凝血功能和形成补体复合物，发挥其黏附功能。除具有黏附蛋白的一些共性外，由于其体内分布特点、多个结构功能区域及互变的分子结构，使S蛋白成为止血过程中一种新的调节分子。
S蛋白通过促进血管内皮细胞、血小板与内皮下基质的黏附，参与保持血管壁完整性及血小板的黏附、聚集。位于内皮下基质中的s蛋白通过其分子的精氨酰一甘氨酰一天冬氨酸短肽与细胞表面特定的整合素相结合，促进细胞与基质的结合。与止血有关的细胞，如巨核细胞、血小板。内皮细胞上的整合素主要是S蛋白受体，属于整合素超家族中的β3亚家族。
在抗凝系统中，各种丝氨酸蛋白酶抑制剂和肝素起主要作用。S蛋白能抑制以丝氨酸为活性中心的凝血因子的活性，如凝血酶X、XⅠa、XⅡa、纤溶酶等，而以肝素为代表的糖胺多糖是丝氨酸蛋白酶抑制剂的辅助因子，能加速丝氨酸蛋白酶抑制剂对凝血因子的抑制。S蛋白能与肝素结合，保护凝血酶不致被快速灭活。
另外S蛋白还能直接与纤溶酶原结合，结合位置在肝素结合区，但肝素对两者的结合几乎无影响，S蛋白与纤溶酶原结合，能够推迟甚至抑制纤维蛋白所启动的纤溶酶原激活及纤溶酶形成，由此可见，S蛋白是凝血和纤溶两大系统的一种新的联系分子[1] 。
血清S蛋白是一种在体外调节细胞黏附的血清扩散因子。它的基因存在于人类第17q染色体。相对分子质量为70000，并含有基质血浆蛋白及细菌的多个结合位点。血清S蛋白在肝脏中产生，少量由间充质细胞合成。在矿化基质中血清S蛋白的含量很少，它可能来源于循环或内分泌系统。
冠状病毒具有很广的宿主范围，可感染多种哺乳动物和鸟类，能够引起呼吸系统、肠道，肝脏和中枢神经系统等部位的疾病。冠状病毒能够引起人和家禽的上呼吸道感染；猪、牛冠状病毒能够引起肠道感染；小鼠肝炎病毒中部分毒株可引发肝炎，其他毒株可引发肠道疾病或神经系统疾病。
冠状病毒宿主范围和组织嗜性的变化很大程度上是因为S蛋白的多样性。S蛋白是一类很大的糖蛋白，N端(S1)和C端(S2)具有截然不同功能的结构域。一般认为S1超变区与冠状病毒的趋向性有密切关系。